Henderson Hasselback

A pH fisiológico el grupo carboxilo está disociado y el amino tiene carga positiva. Puede actuar como ácido cediendo el grupo amino un protón y como base aceptándolo el grupo carboxilo. El estado de disociación depende del pH al que se encuentre la disolución y lo fuerte que sea el ácido,habiendo muy fuertes y muy débiles. Independientemente de la cadena lateral tienen 2 grupos disociables, el α -amino y el α -carboxilo. Para tener el aminoácido totalmente protonado el pH debe ser muy ácido. La tendencia a disociarse viene dada por el pK (pK más pequeño, ácido más fuerte). Como el carboxilo tiene pK más bajo que el amino se disocia antes. Al aumentar el pH se disocia primero α -carboxilo y luego el amino.
Curva de valoración:
Un aminoácido con dos grupos disociables presenta una curva de valoración con dos saltos. Hay una zona en la que el pH está amortiguado en torno al valor de pK, donde las concentraciones de ambas especies son comparables. Ecuación de Henderson-Hasselback:
El primer punto de equivalencia es el punto isoeléctrico donde el aminoácido tiene carga eléctrica neutra, A tiene +1 y C -1. Cuando pH < pK predomina la forma no disociada.
Los aminoácido que tienen otro grupo disociable en la cadena lateral son los cargados. El aspártico y el glutámico tienen otro carboxilo:
® pKACOOH ®
H3N+
® pK RCOOH ®
®
H2N

H3N+ - asp - COOH
pK α COOH
H3N+
COO-
pK RCOOH
Cálculo del punto isoeléctrico:
Semisuma de los pK de los equilibrios que tiene a los dos lados la forma isoeléctrica, en este caso:
PI = (pKαCOOH + pKRCOOH)/2
pKs más usuales:
α -COOH: <3
α -N+H3: 4
Cadena lateral:
ε - N+H3: 10
COOH: 4
N+H3: 10
Imidazol: 6
Guanidíneo: 12
Tirosina: 10
Cisteína: 8.5
La histidina es el único aminoácido que es tampón a pH fisiológico porque se disocia.
Estado de disociación de un tripéptido:
Lys-Asp-His
PI = (Imidazol + α - NH3)/2
La solubilidad de una proteína es mínima en el punto isoeléctrico porque como las moléculas ya no se repelen se asocian formando agregados.
Enlace peptídico.
Es de naturaleza covalente, por lo tanto muy estable. Se forma por condensación entre un α -COOH y el α -N+H3siguiente:
H3+N - CH - COO- + H3+N - CH - COO- ® - CO - HN - .......
Es un enlace tipo amida en el que se pierde una molécula de agua. Al unir un tercer aminoácido se une igual, por lo que todos los α -COOH y α -NH3 están implicados en el enlace y dejan de ser operativos todos menos los dos de los extremos. Al α -NH3 del final de le denomina N-terminal y al α -COOH C-terminal. Los péptidos se ordenan representando primero al aminoácido que tenga el N-terminal libre. Si hay hasta 10 aminoácido se llama oligopéptido. Los polímeros son lineales, como no tienen más grupos para formar enlaces no se ramifican. A cada aminoácido se le llama residuo.
Nomenclatura de péptidos: Todos menos el último acaban en -il y el último permanece igual.
Características del enlace peptídico:
- El esqueleto covalente es siempre el mismo y sólo varían las cadenas laterales. También es importante la secuencia, el orden que llevan.
- Es más corto que un enlace sencillo pero más largo que uno doble, carácter parcial de doble enlace. Se suponen dos formas resonantes de enlace simple y doble:
- Como es doble no puede girar en torno suyo. Sólo gira el enlace simple del C α, lo que da lugar a isómeros cis - trans de los cuales la forma más estable es la trans. La forma trans tiene un impedimento estérico. En la forma trans los C α están lo más alejados posible. Como el O es más electronegativo que el N el enlace está polarizado. El grupo NH del peptídico no se disocia a ningún pH. 2 grupos pueden formar parte de un puente de hidrógeno, el carbonilo (C=O) sería aceptor y el NH dador. El C del carbonilo tiene 3 sustituyentes dirigidos hacia los vértices de un triángulo en el mismo plano. De este modo, la cadena polipeptídica está formada por una serie de planos que giran alrededor de los C α . Plano rígido: